ALS, nazywane inaczej chorobą Lou Gehriga, to postępująca choroba neurodegeneracyjna rdzenia kręgowego i neuronu ruchowego, która objawia się zanikami mięśni, niedowładami kończyn, stopniowym pogarszaniem sprawności ruchowej aż do całkowitego paraliżu mięśni oddechowych i śmierci.

Część przypadków ALS ma związek z wrodzonym defektem genetycznym. Naukowcy od dawna wiedzieli, że jeden z ponoszących za to winę genów koduje białko SOD1 (dysmutazę nadtlenkową) – zawierający miedź enzym, który chroni komórki przed mogącymi je uszkodzić wolnymi rodnikami.

Przypuszczano, że przyczyną ALS jest oksydacyjne uszkodzenie neuronów i prawdopodobnie tak jest. Jednak zdaniem naukowców z Cornell University to nie cała prawda, a większe znaczenie mogą mieć właściwości fizyczne białka.

Biochemik prof. Brian Crane z Cornell University wraz z profesorem chemii fizycznej Jackiem Freedem i Petrem Borbatem, dyrektorem Cornell’s National Biomedical Center for Advanced ESR Technology opracował metodę spektroskopii ESR (pulsed dipolar electron spin resonance), która pozwala wykrywać subtelne zmiany białek w roztworze.

Dotychczasowe techniki badawcze nie wykazywały różnic we właściwościach fizycznych zmutowanej i niezmutowanej SOD1. Posługując się techniką ESR, współpracujący z kolegami ze Scripps Research Institute naukowcy z Cornell wykazali, że mutacje SOD 1 destabilizują strukturę tego białka, co sprzyja” splątywaniu się” jego cząsteczek.

W rezultacie powstają złogi nieprawidłowego białka, szkodliwe dla komórek. Zdaniem prof. Crane’a ALS w tej formie może być choroba spowodowana przez agregację nieprawidłowych białek, tak jak choroba Alzheimera czy Parkinsona.

Dalsze badania wykazały istnienie związku pomiędzy agregacją białek a nasileniem objawów ALS. (PAP)

pmw/ mki/