Mutacja w białku o nazwie lamina A prowadzi do kilku chorób objawiających się przedwczesnym starzeniem organizmu, między innymi zespółu progerii Hutchinsona-Gilforda (w skrócie progerii). Białko to w komórkach ludzi chorych ulega szkodliwej modyfikacji chemicznej, tzw. prenylacji, przez co zostaje zakotwiczone w otoczce jądrowej i powoduje rozwój choroby.

Progeria to bardzo rzadka choroba genetyczna, która powoduje, że dziecko starzeje się 7 razy szybciej niż zdrowy człowiek. W wieku 10 lat chory ma podobne do 70-latka problemy z oddychaniem i sercem. Skóra dzieci chorych na progerię bardzo szybko wiotczeje, kości stają się kruche. Przeważnie przed ukończeniem 4 lat chorzy tracą wszystkie włosy. Większość osób dotkniętych tą chorobą umiera w wieku kilkunastu lat.

Wcześniejsze badania wykazały, że inhibitory farenzyltransferazy (FT), enzymu odpowiedzialnego za jedną z form prenylacji, eliminują nieprawidłowości w otoczce jądrowej związane z występowaniem dużej ilości progeryny (zamiast prawidłowej laminy A) oraz łagodzą objawy przedwczesnego starzenia u myszy ze schorzeniem przypominającym ludzką progerię.

W swojej najnowszej pracy Carlos Lopez-Oton wraz z zespołem z Universidad de Oviedo wykazał, że progeryna (zmutowana lamina A) jest prenylowana również przez enzym o nazwie geranylgeranyltransferaza (GGT). Odkrycie to pomaga zrozumieć niską skuteczność inhibitorów FT w poprzednich badaniach.

Autorzy pracy wykazali też, że kombinacja leków obniżających poziom cholesterolu - statyn i leków z grupy aminobisfosfonianów (stosowanych w chorobach kości), zapobiega modyfikacji progeryny, wydłuża życie chorych myszy i łagodzi u nich objawy choroby.

Badacze mają nadzieję, że ich odkrycie przyczyni się w przyszłości do opracowania nowej terapii dla chorych na progerię i inne choroby związane z przedwczesnym starzeniem. KDO

PAP - Nauka w Polsce

bsz